清華師生研究成果入選2012年度“中國科學(xué)十大進(jìn)展”
清華新聞網(wǎng)3月11日電（記者 范 麗）近日，清華大學(xué)醫(yī)學(xué)院教授顏寧研究組、生命學(xué)院教授施一公研究組在“TAL效應(yīng)蛋白特異識別DNA的分子機(jī)理”方面做出的研究成果與生命學(xué)院教授俞立研究組在“揭示營養(yǎng)匱乏引發(fā)細(xì)胞自噬的分子機(jī)制”方面做出的研究成果入選2012年度“中國科學(xué)十大進(jìn)展”。
該評選活動由科技部基礎(chǔ)研究管理中心會同《科技導(dǎo)報》編輯部、《中國科學(xué)院院刊》編輯部、《中國科學(xué)基金》編輯部和《中國基礎(chǔ)科學(xué)》編輯部共同舉辦。評選程序分為推薦、初評、函評和發(fā)布4個環(huán)節(jié)。最終結(jié)果由中國科學(xué)院院士、中國工程院院士、973計劃顧問組和咨詢組專家、973計劃項目首席科學(xué)家、國家重點實驗室主任等專家投票選出。
在專家給出的評審結(jié)果中，是這樣描述顏寧與施一公研究組會同合作者在“TAL效應(yīng)蛋白特異識別DNA的分子機(jī)理”中做出的研究貢獻(xiàn)的：“清華大學(xué)顏寧研究組、施一公研究組與合作者選擇了一個經(jīng)過改造的TAL效應(yīng)蛋白dHax3，進(jìn)行結(jié)構(gòu)生物學(xué)和生物化學(xué)研究。最終獲得了未結(jié)合DNA的dHax3和與DNA結(jié)合的復(fù)合物的兩個高分辨率晶體結(jié)構(gòu)。他們的研究清晰揭示了TAL效應(yīng)蛋白特異識別DNA的機(jī)理。結(jié)構(gòu)還顯示RVD這兩個殘基中只有第二位的氨基酸才與堿基特異識別，從而使得設(shè)計新型TAL效應(yīng)蛋白序列更加簡便。結(jié)構(gòu)比較還展示了TAL效應(yīng)蛋白的類似于彈簧的伸展性。這些結(jié)構(gòu)信息提供了TAL效應(yīng)蛋白的改造基礎(chǔ)，極大地拓寬了TAL效應(yīng)蛋白在生物技術(shù)應(yīng)用上的前景。相關(guān)研究結(jié)果發(fā)表在《科學(xué)》（Science）雜志上。”
圖為TAL效應(yīng)蛋白dHax3的高分辨率晶體結(jié)構(gòu)。
該研究成果在2012年度“中國科學(xué)十大進(jìn)展”中被列為第8項。
在專家給出的評審結(jié)果中，是這樣描述俞立研究組在“揭示營養(yǎng)匱乏引發(fā)細(xì)胞自噬的分子機(jī)制”方面的研究成果的：“清華大學(xué)俞立研究組與合作者，利用釀酒酵母作為研究材料，研究確認(rèn)乙酰轉(zhuǎn)移酶Esa1和去乙酰化酶Rpd3是細(xì)胞自噬水平的重要調(diào)控元件，并確認(rèn)細(xì)胞自噬信號的核心組件Atg3是Esa1/Rpd3的作用底物。Atg3通過其第19和第48位的賴氨酸乙酰化來控制Atg3和Atg8的相互作用以及Atg8的脂化，從而調(diào)控細(xì)胞自噬的發(fā)生。在饑餓誘導(dǎo)下，Esa1和Rpd3通過在自噬體前體結(jié)構(gòu)(PASs)上的定位以及與Atg3的相互作用，調(diào)控Atg3蛋白的乙酰化水平，進(jìn)而影響細(xì)胞自噬的發(fā)生。這些研究結(jié)果揭示了乙酰化如何通過修飾細(xì)胞自噬的核心元件從而調(diào)控細(xì)胞自噬發(fā)生這一重要生物學(xué)現(xiàn)象的分子機(jī)制。相關(guān)研究結(jié)果發(fā)表在《科學(xué)》（Science）雜志上。”
圖為乙酰化酶Esa1和去乙酰化酶Rpd3調(diào)控自噬發(fā)生的模型。
清華生命學(xué)院俞立研究組與廈門大學(xué)林圣彩研究小組共同分享了2012年度“中國科學(xué)十大進(jìn)展”中的第9項研究成果。
編輯：襄 樺
